Nyitray László, az ELTE Biokémiai Tanszék kutatója és munkatársai évek óta tanulmányozzák az S100 nevű különleges fehérje viselkedését. Legújabb kutatásukban a fehérjecsalád kölcsönhatási hálózatát térképezték fel minden eddiginél pontosabban. Eredményeik – amelyek a Scientific Reports című folyóiratban jelentek meg – hozzájárulnak a tumorok, valamint a neurodegeneratív és gyulladásos betegségek kezelésében hatékony, és a legkevesebb mellékhatással rendelkező gyógyszerek előállításához – számolt be róla az ELTE Természettudományi Kara. A vizsgálat során a kutatók arra keresték a választ, hogy a promiszkuitás létezik-e a molekulák, a fehérjék világában, vannak-e a molekuláris partnereiket gyakran váltogató fehérjék.
Információcsere „sejtvárosban”
A kutatók szerint minél több fehérje-fehérje kapcsolat van egy élőlényben, annál komplexebb szerveződésű. Az élő rendszeren belül a fehérje-fehérje kölcsönhatások összessége, az úgynevezett interaktom a molekuláris szintű komplexitás legfontosabb eleme. A fehérjék egymással (és más biomolekulákkal) kialakított fizikai kapcsolata az egyetlen kommunikációs eszköz, amivel a „sejtváros lakói”, a makromolekulák információt tudnak cserélni egymással.
A fehérjecsalád 20 tagját vizsgálták meg
A Scientific Reports című folyóiratában megjelent közlemény egy korábban megkezdett kutatás folytatása. Ennek során, egy evolúciós értelemben fiatal, csak a gerinces állatokban előforduló, S100 fehérjecsalád 20 tagját kezdték el tanulmányozni. Ezek a fehérjék – mint írták – a sejtekben kitüntetett szabályozó szerepet betöltő kalciumionokat kötik meg, ennek hatására pedig más fehérjékkel képesek kölcsönhatásba lépni, és ezáltal nagyszámú fiziológiás, és sajnos patológiás folyamatban játszanak szerepe. Ez utóbbi mindig az S100 fehérjék túlzott termelődésével függ össze.
A sokféle betegség – például áttéteket képző tumorok, illetve neurodegeneratív és gyulladásos betegségek – kialakulásában betöltött szerepük miatt az S100 fehérjecsalád komoly diagnosztikai és terápiás jelentőséggel bír. A beszámoló szerint a kutatók a most közölt munkában egy hattagú, két aminosav-oldalláncot „mimikáló” foldemerekből álló molekulakönyvtár segítségével az S100 fehérjecsalád összes tagjának a kötőfelszínét le tudták tapogatni.
Az összegzés szerint az eredmények részben kiegészítik, részben megerősítik a korábbi cikkben közölteket, amely szerint az S100 család körülbelül fele „szabados életet él”, vagyis egyértelműen nem válogat a partnerek (foldamerek) között, míg a másik fele csak egy-két partnerrel vagy eggyel sem létesít fizikai kapcsolatot. Az eredményeket az S100 fehérjék patológiás szerepét megszüntetni kívánó gátlószer-fejlesztéseknél feltétlenül figyelembe kell venni, amennyiben hatékony és a legkevesebb mellékhatással rendelkező gyógyszert kívánnak előállítani – emelték ki a szakértők.
